高通量蛋白质组学分析
糖基化(N-糖基化与特定O-糖基化)修饰
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蛋白质的糖基化是一种常见的蛋白翻译后修饰,是在糖基转移酶作用下将糖类转移至蛋白质和但白纸上特殊氨基酸残基形成糖苷键的过程。糖基化主要发生在内质网和高尔基体,依照其修饰位点的不同,又被分为N-糖基化(位于Asn残基)和O-糖基化(位于Ser,Thr残基)。糖基化修饰是一类非常重要的翻译后修饰,大部分膜蛋白和分泌蛋白均为糖蛋白,糖基化修饰不仅影响蛋白质的空间构象、活性、运输和定位,同时在信号转导、分子识别,免疫等过程中发挥重要作用。


凝素亲和法是目前糖蛋白质组学中应用最广泛的分离富集方法。凝集素(lectin)是一类糖结合蛋白质,能专一识别某一特殊结构的单糖或聚糖中特定的糖基序列而与之结合,它们与糖链可逆非共价结合,糖蛋白或糖肽被凝集素捕获之后,通常用特定的单糖通过竞争结合凝集素将糖蛋白或糖肽洗脱下来。定量依然可以通过TMT/iTRAQ标记完成。


糖基化修饰是最重要和最复杂的修饰之一,也是评价抗体的关键质量属性之一。单抗药物功能的实现与其糖基化修饰密切相关,糖基化修饰会影响蛋白的性能,如构象、稳定性、溶解度、药物代谢动力学、活性及免疫原性。结合cIEF-MS技术,我们能够提供独特、完备的抗体糖基化修饰表征。


应用方向:

1、应用于疾病机理研究 、信号传导途径分析等;

2、抗体质量控制


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